База данных: Электронная библиотека
Страница 1, Результатов: 7
Отмеченные записи: 0
1.
Подробнее
Ч-49
Чернова, В.В.
Влияние неспецифических ферментов на хитозан = The influence of non-specific enzymes on chitosan / Чернова, В.В., Кулиш, Е.И., Володина, В.П., Колесов, С.В. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2008. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Ферменты/Enzymes
Температура/Temperature
Концентрация/Concentration
Коллагеназа/Collagenase
Лираза/Lirase
Аннотация: Обнаруженный факт падения характеристической вязкости хитозана, полученного в виде плёнок из уксусно-кислого раствора, под действием ферментных препаратов "коллагеназа" и лираза", как при введении фермента непосредственно в плёнку, так и при контакте плёнки с подложкой, содержащей раствор ферментного комплекса, может быть обусловлен тем, что ферментативная деструкция хитозана происходит под действием гликозидаз, находящихся в ферментных препаратах./The peculiarities of the course of enzymatic destruction of chitosan specimens obtained in the form of films acetic acid solutions under the action of non-specific enzymes - collagenase and lirase - have been condidered.
Доп.точки доступа:
Кулиш, Е.И.
Володина, В.П.
Колесов, С.В.
Ч-49
Чернова, В.В.
Влияние неспецифических ферментов на хитозан = The influence of non-specific enzymes on chitosan / Чернова, В.В., Кулиш, Е.И., Володина, В.П., Колесов, С.В. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2008. - Б. ц.
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Ферменты/Enzymes
Температура/Temperature
Концентрация/Concentration
Коллагеназа/Collagenase
Лираза/Lirase
Аннотация: Обнаруженный факт падения характеристической вязкости хитозана, полученного в виде плёнок из уксусно-кислого раствора, под действием ферментных препаратов "коллагеназа" и лираза", как при введении фермента непосредственно в плёнку, так и при контакте плёнки с подложкой, содержащей раствор ферментного комплекса, может быть обусловлен тем, что ферментативная деструкция хитозана происходит под действием гликозидаз, находящихся в ферментных препаратах./The peculiarities of the course of enzymatic destruction of chitosan specimens obtained in the form of films acetic acid solutions under the action of non-specific enzymes - collagenase and lirase - have been condidered.
Доп.точки доступа:
Кулиш, Е.И.
Володина, В.П.
Колесов, С.В.
2.
Подробнее
Б 19
Бакулин, А.В.
Деполимеризация высокомолекулярного хитозана ферментным препаратом фитопаином = Depolymerization of high molecular chitosan with a use of proteolitic enzyme fitopain / Бакулин, А.В., Львова, А.А., Албулов, А.И., Тоай, Тран Дин. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2008. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Деполимеризация/Depolymerization
Ферменты/Enzymes
Препараты/Preparations
Фитопаин/Fitopain
pH
Аннотация: Были подобраны оптимальные условия проведения ферментативного гидролиза высокомолекулярного хитозана с помощью ферментного препарата фитопаина, который обеспечил получение низкомолекулярного хитозана с молекулярной массой 50 кДа. Можно рекомендовать использование фитопаина (ЗАО "Биопрогресс", Щелково), и образцов папаина для получения низкомолекулярного водорастворимого хитозана из высокомолекулярного. Изменяя фермент-субстратное соотношение, диапазон получаемых молекулярных масс может быть расширен./Chitosan with molecular weight 10-100 kDa were obtained by the depolymerization of chitosan (700 kDa) with use of non-specific enzymes fitopain at optimize conditions: pH = 5,5, t = 55 degrees C, time for 4h.
Доп.точки доступа:
Львова, А.А.
Албулов, А.И.
Тоай, Тран Дин
Б 19
Бакулин, А.В.
Деполимеризация высокомолекулярного хитозана ферментным препаратом фитопаином = Depolymerization of high molecular chitosan with a use of proteolitic enzyme fitopain / Бакулин, А.В., Львова, А.А., Албулов, А.И., Тоай, Тран Дин. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2008. - Б. ц.
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Деполимеризация/Depolymerization
Ферменты/Enzymes
Препараты/Preparations
Фитопаин/Fitopain
pH
Аннотация: Были подобраны оптимальные условия проведения ферментативного гидролиза высокомолекулярного хитозана с помощью ферментного препарата фитопаина, который обеспечил получение низкомолекулярного хитозана с молекулярной массой 50 кДа. Можно рекомендовать использование фитопаина (ЗАО "Биопрогресс", Щелково), и образцов папаина для получения низкомолекулярного водорастворимого хитозана из высокомолекулярного. Изменяя фермент-субстратное соотношение, диапазон получаемых молекулярных масс может быть расширен./Chitosan with molecular weight 10-100 kDa were obtained by the depolymerization of chitosan (700 kDa) with use of non-specific enzymes fitopain at optimize conditions: pH = 5,5, t = 55 degrees C, time for 4h.
Доп.точки доступа:
Львова, А.А.
Албулов, А.И.
Тоай, Тран Дин
3.
Подробнее
Х 52
Хитинсвязывающие домены белков - структурно-функциональное разнообразие и использование для экспрессии, очистки и иммобилизации промышленно-важных ферментов = Protein chitin-binding domains - structure-functional diversity and application for expression purification and immobilization of industrially-important enzymes / Эльдаров, М.А.Курек, Д.В.Редо, В.А. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2008. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитин/Chitin
Белки/Proteins
Структура/Structure
Экспрессия/Expression
Иммобилизация/Immobilization
Ферменты/Enzymes
Аннотация: Сконструированы удобные универсальные вектора для экспрессии целевых белков в виде С-концевых гибридов с ChBD хитиназы A1 B.circulans. Получены эффективные штаммы бактерий и дрожжей, продуцирующие с высоким выходом ряд промышленно-важных ферментов: оксидазу D-аминокислот, глутарил-ацилазу, термостабильную протеазу, циклодекстрин-глюканотрансферазу в виде ChBD-гибридов. Показано, что модифицированные присоединением ChBD-домена гибридные ферменты сохраняют полную ферментативную активность и могут быть легко аффинно очищены либо напрямую иммобилизованы на хитиновых сорбентах./Chitin-binding domains (ChBDs) are discrete structural modules, found in many proteins, capable of chitin binding and degradation. Isolated ChBDs can be used as affinity tags for purification of hybrid proteins on expensive and biocompatible chitin matrices. We have developed expression systems for produciton of enzymes, important for antibiotic transformation, thermostable proteases, other proteins as fusions with ChBD of Bacillus circulans chotonase A1. The hybrid proteins retained full enzymatic activity and could be easily affinity purified or directly immobilized on commercial and originally developed chitin matrices.
Доп.точки доступа:
Эльдаров, М.А.
Курек, Д.В.
Редо, В.А.
Хатунцева, С.А.
Скворцов, В.С.
Скряблин, К.Г.
Х 52
Хитинсвязывающие домены белков - структурно-функциональное разнообразие и использование для экспрессии, очистки и иммобилизации промышленно-важных ферментов = Protein chitin-binding domains - structure-functional diversity and application for expression purification and immobilization of industrially-important enzymes / Эльдаров, М.А.Курек, Д.В.Редо, В.А. [и др.]. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2008. - Б. ц.
Рубрики: Хитин/Chitin
Белки/Proteins
Структура/Structure
Экспрессия/Expression
Иммобилизация/Immobilization
Ферменты/Enzymes
Аннотация: Сконструированы удобные универсальные вектора для экспрессии целевых белков в виде С-концевых гибридов с ChBD хитиназы A1 B.circulans. Получены эффективные штаммы бактерий и дрожжей, продуцирующие с высоким выходом ряд промышленно-важных ферментов: оксидазу D-аминокислот, глутарил-ацилазу, термостабильную протеазу, циклодекстрин-глюканотрансферазу в виде ChBD-гибридов. Показано, что модифицированные присоединением ChBD-домена гибридные ферменты сохраняют полную ферментативную активность и могут быть легко аффинно очищены либо напрямую иммобилизованы на хитиновых сорбентах./Chitin-binding domains (ChBDs) are discrete structural modules, found in many proteins, capable of chitin binding and degradation. Isolated ChBDs can be used as affinity tags for purification of hybrid proteins on expensive and biocompatible chitin matrices. We have developed expression systems for produciton of enzymes, important for antibiotic transformation, thermostable proteases, other proteins as fusions with ChBD of Bacillus circulans chotonase A1. The hybrid proteins retained full enzymatic activity and could be easily affinity purified or directly immobilized on commercial and originally developed chitin matrices.
Доп.точки доступа:
Эльдаров, М.А.
Курек, Д.В.
Редо, В.А.
Хатунцева, С.А.
Скворцов, В.С.
Скряблин, К.Г.
4.
Подробнее
К 90
Кулиш, Е.И.
Ферментативная деструкция хитозановых плёнок в присутствии коллагеназы = The fermentative destruction of chitosane films under the influence of collagenaze / Кулиш, Е.И., Володина, В.П., Фаткуллина, Р.Р., Колесов, С.В. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Плёнки/Films
Ферменты/Enzymes
Деструкция/Destruction
Коллагеназа/Collagenase
Химия/Chemistry
Аннотация: Процесс ферментативной деструкции плёночных образцов хитозана оказывается чувствительным к надмолекулярной структуре хитозана, которая в свою очередь определяется структурой раствора, из которого готовятся плёнки. Это позволяет формировать хитозановые покрытия с регулируемой до известной степени биоразрушаемостью./The peculiarities of proceeding of fermentative destruction of chitosane specimens obtained in the form of films from solutions in acetic acid under the influence of a non-specific ferment - collagenaze have been studied. It has been found out that the variation of acid concentration in the initial solution affects considerably the chitosan structure in the film formed and a result the destruction degree of the film specimens.
Доп.точки доступа:
Володина, В.П.
Фаткуллина, Р.Р.
Колесов, С.В.
К 90
Кулиш, Е.И.
Ферментативная деструкция хитозановых плёнок в присутствии коллагеназы = The fermentative destruction of chitosane films under the influence of collagenaze / Кулиш, Е.И., Володина, В.П., Фаткуллина, Р.Р., Колесов, С.В. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Б. ц.
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Плёнки/Films
Ферменты/Enzymes
Деструкция/Destruction
Коллагеназа/Collagenase
Химия/Chemistry
Аннотация: Процесс ферментативной деструкции плёночных образцов хитозана оказывается чувствительным к надмолекулярной структуре хитозана, которая в свою очередь определяется структурой раствора, из которого готовятся плёнки. Это позволяет формировать хитозановые покрытия с регулируемой до известной степени биоразрушаемостью./The peculiarities of proceeding of fermentative destruction of chitosane specimens obtained in the form of films from solutions in acetic acid under the influence of a non-specific ferment - collagenaze have been studied. It has been found out that the variation of acid concentration in the initial solution affects considerably the chitosan structure in the film formed and a result the destruction degree of the film specimens.
Доп.точки доступа:
Володина, В.П.
Фаткуллина, Р.Р.
Колесов, С.В.
5.
Подробнее
М 90
Муллагалиев, И.Р.
Исследование деполимеризации хитозана хитинолитическими ферментами аэробных спооробразующих бактерий = Investigation of chitosan depolimerization by chitinolytic enzymes from aerobic spore-forming bacteria / Муллагалиев, И.Р., Актуганов, Г.Э., Мелентьев, А.И. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Б. ц.
~РУБ Technical Report
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Бактериология/Bacteriology
Ферменты/Enzymes
Споры/Spores
Температура/Temperature
рН
Аннотация: В случае исследуемых в настоящей работе ферментов кислотность реакционной среды варьировали в интервале рН 3,0-6,0. При рН 3,0 ферменты обоих штаммов были практически неактивны, некоторое снижение относительной кинематической вязкости полисахарида было связано, в большей степени, с его кислотным гидролизом. Повышение рН до 4,0 приводило к заметному ускорению деполимеризации хитозана. Дальнейшее повышение рН уже в меньшей степени активировало фермент, хотя и происходило увеличение скорости деградации полисахарида. Повышение рН реакционной смеси выше 6,0 являлось нецелесообразным ввиду перехода хитозана в гетерогенную фазу, что снижало скорость и глубину его деполимеризации. Оценка хитозаназной активности по количеству восстанавливающих сахаров, образуемых при гидролизе хитозана, показала аналогичный характер влияния рН в интервале 3,0-6,0. Сравнение с использованным ранее штаммом Bacillus sp. 739 указывает на близость оптимальных условий процесса деполимеризации хитозана со степенью деацетилирования 95% в присутствии ферментов всех трёх штаммов бацилл. Таким образом, хитинолитические ферменты штаммов B. circulans ИБ-G2-P и Bacillus sp. ИБ-522 достаточно эффективно гидролизуют хитозан со степенью деацетилирования ~95% и могут быть рекомендованы для получения его олигомерных фракций с интервалом молекулярных масс 4-40 кДа./The optimal conditions were studied for enzymatic destruction of chitosan by chitinolytic complex from culture liquid of bacterial strains Bacillus sp. IB-522 and B. circulans IB-G2-P. Highest rate of chitosan degradation was observed in temperature interval between 50-60 degrees C and pH 5,0-6,0. Maximal decline of molecular weight of chitosan occurred in initial step of reaction. Major products after 1 h of incubation at optimal conditions were oligosaccharides with Mw ~ 4-77 kDa (recovery 70-80%). Prologed incubation (90 min) in same conditions resulted to formation of chitosn oligomers of Mw ~ 3.8-40 kDa and decreasing of its total recovery to 50-60%. The rate and scale of chitosan hydrolysis by enzymes considerably decreased at chitosan concentration in reaction mixture more than 5 mg/ml, what could be caused by diffusion character of the process. Comparative study of chitosan hydrolysis by these enzymes and studied earlier chtinolytic complex from Bacillus sp. 739 indicated similarity of conditions for optimal depolymerization of chitosan and recovery of oligomeric fractions for all three bacterial strains.
Доп.точки доступа:
Актуганов, Г.Э.
Мелентьев, А.И.
М 90
Муллагалиев, И.Р.
Исследование деполимеризации хитозана хитинолитическими ферментами аэробных спооробразующих бактерий = Investigation of chitosan depolimerization by chitinolytic enzymes from aerobic spore-forming bacteria / Муллагалиев, И.Р., Актуганов, Г.Э., Мелентьев, А.И. - [Б. м.] : Изд-во ВНИРО/VNIRO Publishing, 2006. - Б. ц.
Рубрики: Хитозан/Chitosan
Бактериология/Bacteriology
Ферменты/Enzymes
Споры/Spores
Температура/Temperature
рН
Аннотация: В случае исследуемых в настоящей работе ферментов кислотность реакционной среды варьировали в интервале рН 3,0-6,0. При рН 3,0 ферменты обоих штаммов были практически неактивны, некоторое снижение относительной кинематической вязкости полисахарида было связано, в большей степени, с его кислотным гидролизом. Повышение рН до 4,0 приводило к заметному ускорению деполимеризации хитозана. Дальнейшее повышение рН уже в меньшей степени активировало фермент, хотя и происходило увеличение скорости деградации полисахарида. Повышение рН реакционной смеси выше 6,0 являлось нецелесообразным ввиду перехода хитозана в гетерогенную фазу, что снижало скорость и глубину его деполимеризации. Оценка хитозаназной активности по количеству восстанавливающих сахаров, образуемых при гидролизе хитозана, показала аналогичный характер влияния рН в интервале 3,0-6,0. Сравнение с использованным ранее штаммом Bacillus sp. 739 указывает на близость оптимальных условий процесса деполимеризации хитозана со степенью деацетилирования 95% в присутствии ферментов всех трёх штаммов бацилл. Таким образом, хитинолитические ферменты штаммов B. circulans ИБ-G2-P и Bacillus sp. ИБ-522 достаточно эффективно гидролизуют хитозан со степенью деацетилирования ~95% и могут быть рекомендованы для получения его олигомерных фракций с интервалом молекулярных масс 4-40 кДа./The optimal conditions were studied for enzymatic destruction of chitosan by chitinolytic complex from culture liquid of bacterial strains Bacillus sp. IB-522 and B. circulans IB-G2-P. Highest rate of chitosan degradation was observed in temperature interval between 50-60 degrees C and pH 5,0-6,0. Maximal decline of molecular weight of chitosan occurred in initial step of reaction. Major products after 1 h of incubation at optimal conditions were oligosaccharides with Mw ~ 4-77 kDa (recovery 70-80%). Prologed incubation (90 min) in same conditions resulted to formation of chitosn oligomers of Mw ~ 3.8-40 kDa and decreasing of its total recovery to 50-60%. The rate and scale of chitosan hydrolysis by enzymes considerably decreased at chitosan concentration in reaction mixture more than 5 mg/ml, what could be caused by diffusion character of the process. Comparative study of chitosan hydrolysis by these enzymes and studied earlier chtinolytic complex from Bacillus sp. 739 indicated similarity of conditions for optimal depolymerization of chitosan and recovery of oligomeric fractions for all three bacterial strains.
Доп.точки доступа:
Актуганов, Г.Э.
Мелентьев, А.И.
6.
Подробнее
Р 81
Рощина, О.В.
Анализ сезонной динамики активности сывороточных ферментов морского ерша Scorpaena porcus = Analysis of the seasonal dynamics of serum enzyme activies in scorpion fish Scorpaena porcus / Рощина, О.В. - [Б. м.] : Главные редакторы журнала "Вопросы рыболовства" (№ 3(43), 2010). Федеральное агентство по рыболовству, e-mail: vr@nfr.ru, 2010-09. - ISSN 0234-2774. - Б. ц.
~РУБ Other
Рубрики: Ёрш/Scorpion fish
Ферменты/Enzymes
Физиология/Physiology
Биология/Biology
Биохимия/Biochemistry
Анализ/Analysis
Сыворотка/Serum
Сыворотка/Serum
Аннотация: Изучена сезонная динамика активности аминотрансфераз (АсАт и АлАт), альдолазы и щелочной фосфатазы в сыворотке крови морского ерша Scorpaena porcus, обитающего в прибрежных акваториях г. Севастополя. Выявлены вариации активности ферментов, связанные с особенностями физиологического состояния рыб в различные периоды года. Сделан вывод о необходимости учитывать сезонные изменения активности сывороточных ферментов, характеризующих физиолого-биохимический статус рыб, в мониторинговых программах./The seasonal dynamics of enzyme activity (aminotransferase, aldolase and alkaline phosphatase) in blood serum of scorpion fish (Scorpaena porcus) inhabiting coastal area of Sevastopol Bay was investigated. Variations of serum enzymes activity associated with the physiological state of fish in different seasons were shown. Thus, seasonal analysis of examined parameters could be used for the evaluation of physiological status in the monitoring programs.
Р 81
Рощина, О.В.
Анализ сезонной динамики активности сывороточных ферментов морского ерша Scorpaena porcus = Analysis of the seasonal dynamics of serum enzyme activies in scorpion fish Scorpaena porcus / Рощина, О.В. - [Б. м.] : Главные редакторы журнала "Вопросы рыболовства" (№ 3(43), 2010). Федеральное агентство по рыболовству, e-mail: vr@nfr.ru, 2010-09. - ISSN 0234-2774. - Б. ц.
Рубрики: Ёрш/Scorpion fish
Ферменты/Enzymes
Физиология/Physiology
Биология/Biology
Биохимия/Biochemistry
Анализ/Analysis
Сыворотка/Serum
Сыворотка/Serum
Аннотация: Изучена сезонная динамика активности аминотрансфераз (АсАт и АлАт), альдолазы и щелочной фосфатазы в сыворотке крови морского ерша Scorpaena porcus, обитающего в прибрежных акваториях г. Севастополя. Выявлены вариации активности ферментов, связанные с особенностями физиологического состояния рыб в различные периоды года. Сделан вывод о необходимости учитывать сезонные изменения активности сывороточных ферментов, характеризующих физиолого-биохимический статус рыб, в мониторинговых программах./The seasonal dynamics of enzyme activity (aminotransferase, aldolase and alkaline phosphatase) in blood serum of scorpion fish (Scorpaena porcus) inhabiting coastal area of Sevastopol Bay was investigated. Variations of serum enzymes activity associated with the physiological state of fish in different seasons were shown. Thus, seasonal analysis of examined parameters could be used for the evaluation of physiological status in the monitoring programs.
7.
Подробнее
С 82
Сторожук/Storozhuk, Н.Г./N.G.
Действие ртути на ферментативные системы вьюна = Impact of mercury upon the enzymatic system of loach / Сторожук/Storozhuk, Н.Г./N.G. // Экологические аспекты химического и радиоактивного загрязнения водной среды: Труды ВНИРО. - М.: Изд-во "Пищевая промышленность", 1978. - Т. 134. - С. 78-83./Ecological aspects of chemical and radioactive pollution of aquatic medium: VNIRO Proceedings. - M.: "Pishchevaya promyshlennost" Publishing, 1978. - V. 134. - P. 78-83. - 1978
~РУБ Article
Рубрики: Ртуть/Mercury
Вьюн/Loach
Ферменты/Enzymes
Химия/Chemistry
Расчеты/Calculations
Биология/Biology
Аннотация: Высокая реактивность систем переноса электронов в митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме печени, а также Na+ + K+ зависимой АТФазы в мембранных препаратах жабер позволяют рекомендовать эти ферментные комплексы в качестве чувствительных тест-систем для обнаружения и выяснения механизмов действия солей ртути на рыб. Ни одна из испытываемых концентраций хлористой ртути не оказала влияния на ферментативные системы мышц вьюна - транспорт ионов Ca++ через мембраны саркоплазматического ретикулума и активность креатинкиназы. Самой чувствительной к действию солей ртути оказалась система активации молекулярного кислорода в мембранах эндоплазматического ретикулума печени./Mercuric chloride dissolved in water inflicted damage on the enzymatic systems of liver and gills of loach. All specimens tested died after they were exposed for 20 days to the concentration of 0.5 mg/liter of mercury. In samples where fish were exposed to the concentrations of 0.005 and 0.05 kg/liter the breething rate of liver mitochondria sharply after 7 days; the activity of Na+ + K+ - dependent ATP-ase in the gills became lower after 30 and 15 days, respectively. The enzymatic system of peroxide oxidation of lipids was more sensitive to the toxicant. The inhibiting effect was displayed at the concentration of 0.001 mg/liter, which should be taken into consideration when the threshould concentrations are set up for water bodies which are important to the fisheries.
С 82
Сторожук/Storozhuk, Н.Г./N.G.
Действие ртути на ферментативные системы вьюна = Impact of mercury upon the enzymatic system of loach / Сторожук/Storozhuk, Н.Г./N.G. // Экологические аспекты химического и радиоактивного загрязнения водной среды: Труды ВНИРО. - М.: Изд-во "Пищевая промышленность", 1978. - Т. 134. - С. 78-83./Ecological aspects of chemical and radioactive pollution of aquatic medium: VNIRO Proceedings. - M.: "Pishchevaya promyshlennost" Publishing, 1978. - V. 134. - P. 78-83. - 1978
Рубрики: Ртуть/Mercury
Вьюн/Loach
Ферменты/Enzymes
Химия/Chemistry
Расчеты/Calculations
Биология/Biology
Аннотация: Высокая реактивность систем переноса электронов в митохондриях и эндоплазматическом ретикулуме печени, а также Na+ + K+ зависимой АТФазы в мембранных препаратах жабер позволяют рекомендовать эти ферментные комплексы в качестве чувствительных тест-систем для обнаружения и выяснения механизмов действия солей ртути на рыб. Ни одна из испытываемых концентраций хлористой ртути не оказала влияния на ферментативные системы мышц вьюна - транспорт ионов Ca++ через мембраны саркоплазматического ретикулума и активность креатинкиназы. Самой чувствительной к действию солей ртути оказалась система активации молекулярного кислорода в мембранах эндоплазматического ретикулума печени./Mercuric chloride dissolved in water inflicted damage on the enzymatic systems of liver and gills of loach. All specimens tested died after they were exposed for 20 days to the concentration of 0.5 mg/liter of mercury. In samples where fish were exposed to the concentrations of 0.005 and 0.05 kg/liter the breething rate of liver mitochondria sharply after 7 days; the activity of Na+ + K+ - dependent ATP-ase in the gills became lower after 30 and 15 days, respectively. The enzymatic system of peroxide oxidation of lipids was more sensitive to the toxicant. The inhibiting effect was displayed at the concentration of 0.001 mg/liter, which should be taken into consideration when the threshould concentrations are set up for water bodies which are important to the fisheries.
Страница 1, Результатов: 7